Logo GenDocs.ru


Поиск по сайту:  


Реферат - Білки - файл Білки.doc


Реферат - Білки
скачать (39.9 kb.)

Доступные файлы (1):

Білки.doc175kb.31.05.2011 21:32скачать

содержание

Білки.doc

Реклама MarketGid:






ВСТУП

Білки — високомолекулярні природні полімери, на частку яких доводиться близько половини сухої біомаси клітини.

Білки можна зустріти у будь-якій її частині у великому різноманітті.

Білки є продуктами тривалого, спочатку абіотичного, а потім біонічного розвитку матерії, історія якого налічує не менше 2 млрд років. Білки формувалися придбаваючи і удосконалюючи необхідні для життєдіяльності властивості, в процесі хімічної, біохімічної і біологічної еволюцій.

Усі стадії життєдіяльності клітини і організму в цілому протікають при неодмінній участі білків. Найбільш чисельна група білкових молекул — ферменти (ензими) — здійснює високо спеціалізований каталіз усіх хімічних реакцій обміну речовин і енергії. У якості ферментів білки беруть доля в різноманітних хімічних і фотохімічних реакціях трьох найголовніших типів — конденсації і гідролізу, полімеризації і розриву, окислення і відновлення а також на усіх етапах біосинтезу білків, нуклеїнових кислот, в синтезі РНК на ДНК-матрицях, контролі генетичної функції нуклеїнових кислот, регуляції розвитку клітин і їх диференціюванні, в синтезі вуглеводів, амінокислот, мононуклеотидів, асиміляції азоту з повітря, в усіх всередині — і міжклітинних метаболічних процесах. У шкірному ланцюзі зв'язаних хімічних перетворень функціонує не один білок, а доладна саморегульована по механізму зворотного зв'язку поли ферментна система.

Білки — ферменти і спеціальні скорочувальні білки — головні компоненти рухових перетворюючих систем, в яких хімічна енергія трансформується в механічну роботу м'язів у тварин, джгутиків у бактерій і миготливих вій у парамеций, різного роду переміщень при структурній організації і діленні клітин.

Білки містяться також в системах, що перетворюють світлову енергію в хімічну, і навпаки — хімічну енергію у світлову. Таким чином, це єдиний відомий клас з'єднань, молекули яких здатні реалізувати взаємоперетворення майже усіх видів енергії.

Приведена і далеко не повна розшифровка функцій білків показує, що цей клас біологічних макромолекул, що включає еволюційно відібрані поліпептидні послідовності амінокислот, характеризується практично неозоро широким діапазоном дії, не порівнянним по - своєму функціональному різноманіттю з дією одного або іншого класу молекул живої і неживої природи або з'єднань, синтезованих людиною. Активно беручи участь в усіх перетвореннях, що відбуваються в клітині і організмі в цілому, білки наділені воістину універсальними біохімічними властивостями. Саме через цю обставину призначення генетичного апарату будь-якого живого організму зведене тільки до синтезу білків.

Вивчення білків було розпочате в першій половині XVIII ст. з виділення білкових препаратів з рослин і тварин. Далі послідували очищення препаратів, визначення їх елементного складу і віднесення білків рослинного і тваринного походження до особливого класу природних речовин. З початку XX столітті вивчення білків протікало по наступних етапах: встановлення загальної для усього класу цих з'єднань валентної схеми, тобто хімічного типу; визначення амінокислотного складу і встановлення порядку розташування в ланцюзі амінокислот у конкретних білків, хімічної будови молекул; розшифровка просторової структури; вивчення функцій і механізмів взаємодій білків між собою, з іншими молекулами, іонами і т. д. Останнім часом питання, пов'язані з білком, зачіпають велику частину біологічних проблем, придбавають універсальне для біології і практичної діяльності людини значення. Багато галузей по виробництву харчових продуктів і медичних препаратів базуються на хімії і технології білків.

Пластичні властивості білків, що грають визначальну роль у біосинтезі структурних елементів організму, надають білкам особливе значення в живленні людини і тварин. Ця функція білка незамінна і має первинне значення як джерело вільній хімічній енергії.

У організмі людини і тварин майже немає резерву білків тому вони абсолютно незамінні в щоденному живленні.

Білкове голодування призводить до важких розладів організму. Особливо чутливий до недоліку білку зростаючий організм. Тривале без білкове живлення неминуче призводить до смерті. Для відшкодування щоденних втрат організму людини вимагається 1,1-1,3 г білків на кілограм маси, або 80-100 г в добовому раціоні, при цьому не менше 50 % білків тваринного походження. Оптимальний зміст білку в раціоні харчування повинен забезпечувати 14-16% загальної енергетичної цінності їжі (з урахуванням енергоємності білків 17 600 Дж/г). [1]

Білки містяться в усіх природних об'єктах, проте в результаті багаторічного досвіду до раціону харчування увійшли м'ясо і м'ясні продукти, молоко і молочні продукти, пташок, яйця, риба і рибні продукти, хлібні злаки, бобові. Цей вибір не випадковий, оскільки саме в перерахованих продуктах міститься найбільше білків, що мають високу біологічну цінність і обумовлюють специфічні властивості (смак, запах, структуру, колір і т. д.) їжі в процесі технологічної обробки сировини. Экзотрофічна ефективність використання сировини рослинного і тваринного походження в живленні людини залежить від прийомів, способів і режимів спеціальних технологій виробництва харчових продуктів.

^ 1. КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ

Для амінокислот, тож і для білків, характерна дисоціація залежно від впливу навколишнього середовища. Амінокислоти амфотерні, тобто вони, об’єднують властивості кислот та лугів.

У зв'язку з величезною різноманітністю білків, відмінністю їх фізичних, хімічних властивостей і біологічних функцій класифікація і номенклатура білків розроблені далеко не повністю; строго наукова класифікація білків доки відсутня. Робилися спроби класифікувати білки за фізико-хімічними властивостями, біологічними властивостями, за хімічними і структурними ознаками. Проте вони не увінчалися успіхом, оскільки такі односторонні підходи не могли дати вичерпну характеристику тієї або іншої групи білків. Насправді, структура молекул різних білків в усіх деталях досі ще невідома, внаслідок чого доки не можна провести класифікацію белковна основі їх хімічної будови, як це прийнято в органічній хімії. Не представляється можливим дати досить обгрунтовану класифікацію за їх функцією в організмі. Дійсно, деякі складні білки (гемоглобін, каталаза, цитохроми) близькі по хімічній будові небілкового компонента — гема, але виконують абсолютно різні функції. В той же час величезна різноманітність функцій білків в принципі само по собі не може служити основою для їх класифікації. [2]

На сьогодні найбільш вдалою слід рахувати класифікацію за структурними ознаками з певним поєднанням характерних фізико-хімічних властивостей білків. Залежно від небілкової групи протеїди поділяються на глюкопротеїди, нуклеопротеїди, хромопротеїди, фосфоропротеїди, діпопротеїди.

За положенням у просторі білки харчових продуктів поділяються на дві групи: склеропротеїни, або фібрилярні білки, та сферопротеїни, або глобулярні білки.

- альбуміни - білки, розчинні у воді та розведених розчинах солей в інтервалі рН 4 ..8.5;

- глобуліни - полі функціональні білки, розчинні в розведених нейтральних розчинах солей сильних кислот та нерозчинні у воді; мають більшу молекулярну масу, ніж альбуміни; характеризуються наявністю типового мінімуму розчинності в ізоелектричній точці. Дуже часто у своєму
складі мають вуглеводну частину;

- глутеліни - білки, розчинні в розведених лугах та кислотах та нерозчинні в нейтральних розчинниках; містять у своєму складі до 45 % глутамінової кислоти;

- проламіни - білки, розчинні в 50...90 %-му етанолі та нерозчинні у воді та абсолютному спирті, містять у своєму складі 30...45 % глютамінової кислоти та 15 % проліну;

- гістони - низькомолекулярні, основні, завдяки великому вмісту лізину та аргініну, білки, розчинні у воді та кислотах. Разом з проламінами входять до складу нуклеопротеїдів. [3]

^ 2. СКЛАД І СТРУКТУРА БІЛКІВ

Білки є сополімерами амінокислот, що об'єднані за допомогою пептидних зв'язків - (-СО • NH -)

Білки - це високомолекулярні сполуки з молекулярною масою від 6000 до понад 1 000 000 Да. Амінокислотний склад білків неоднаковий і є важливою характеристикою кожного білка. До складу харчових білків входить близько 20 амінокислот. З цього виходить, що білки можуть різнитися довжиною полі пептидного ланцюга, числом кожної з 20-ги амінокислот, присутніх у полімерному ланцюгу, та порядком їх чергування Із 20-ти
амінокислот, що містять N амінокислотних залишків, можливо побудувати 20н різних пептидів. Тому навіть для порівняно короткого поліпептиду, який складається зі 100 амінокислотних залишків, це число дорівнюватиме
20H. Тому число ймовірних амінокислотних послідовностей практично невичерпне.

Білки, які у своєму складі містять усі незамінні амінокислоти, називають повноцінними, позбавлені однієї або декількох із них - неповноцінними.

Ступінь повноцінності білків залежить також від їх оптимального співвідношення, яке визначається за так званими треоніновими, або триптофановими індексами та ілюструється класичним прикладом бочки Лібіха.

Співвідношення амінокислот збалансованих повноцінних білків знаходиться в таких межах: лізин : триптофан : фенілаланін лейцин ізолейлин

метіонін : валін : треонін : гістидин - відповідно. І : 3,2...4,6 : 2.. А . 4...7;

2 9 4: 2.2...3.5 :3.2..Л2 : 2...2.7 : 1,5.

Усі білки мають певну просторову структуру, яка дуже складка, але побудована на основі визначених закономірностей. На підставі детального аналізу структури білків було прийнято, що основними рівнями білкової структури є первинна, вторинна, третинна та четвертинна структури. Розподіл на структури прийнято за систематизацією тилів зв'язків, які відповідають за той чи інший рівень організації структури білка.

У молекулах білків послідовність розміщення амінокислот суворо визначена, характерна лише для даного білка. Навіть для такого простого пептиду, як три пептид, можливо отримати 6 ізомерів. Якщо врахувати, щодо складу природних білків входять десятки або сотні амінокислотних залишків, а вони представлені 20-ма амінокислотами, кількість ізомерів може бути незчисленна. Але тільки одна послідовність амінокислот визначає природну структуру білка. Ця послідовність є унікальною для даної структури і отримала назву первинної структури білка. Визначення первинної структури досі є дуже складним завданням.[4]

Щоб скласти уявлення про білок та його технологічні властивості, недостатньо знати тільки про його первинну структуру.

Білкам, як уже зазначалося, притаманні також вторинна, третинна та четвертинна структури. Щоб уявити, як вони утворюються, необхідно розглянути види хімічних зв'язків, що мають величезне значення для формування структури і лежать у основі тієї чи іншої структури (рис.2).

У основі утворення первинної структури лежить пептидний зв’язок, що являє собою міцний ковалентний зв'язок, який руйнується тільки за жорсткої хімічної або фізичної дії, наприклад час кип'ятіння в сильно кислому або лужному середовищі, під дією протеолітичних ферментів.

Значний вклад в утворення вторинної структури вносить взаємодія між атомами водню одного ланцюга та кисню іншого або того ж самого ланцюга з створенням так званого водневого зв'язку:



Завдяки великій кількості водневих зв’яязків поліпептидні ланцюг білкових молекул закручуються у спіраль, що енергетично вигідніше з ланцюга. Спіраль є одним з різновидів вторинної структури білків. У білка харчових продуктів у основному зустрічається а-спіраль, яка характеризується певним кроком, числом амінокислотних залишків у кожному витку. У формі спіралі ланцюг утримується завдяки водневим зв'язкам. Діють сульфідні зв'язки та деякі амінокислотні залишки заважають утворенні спіралі. Так, у місці розміщення залишку амінокислоти проліну утворюється згин або петля.

З цього зрозуміло, що первинна структура, тобто наявність тих чи інших амінокислот, суттєво впливає на виникнення спіралі, що і визначає індивідуальність кожного білка. [5]

α - спіраль - не єдина форма вторинної структури білка. Буває складчаста (керотин) структура, а колагенові притаманна спіраль колагену. Остання викликає зацікавленість, бо структура колагену значно вплив; на якісні показники м'яса.

Структура білка як основа його функціональних властивостей.

Харчові продукти є багатокомпонентними системами. Під час аналізу зовнішніх показників кулінарних виробів впадає до уваги, асортимент виробів та різноманітності досягається або за рахунок використання якихось продуктів, або зміною способу їхньої обробки. Технологія багатокомпонентних систем характеризується багатостадійністю, різноманіттям параметрів, що необхідні для обробки окремих компонентів, покликані забезпечити їх співіснування в складній композиції - до кулінарної готовності. Незважаючи на різноманіття та індивідуальні товарознавчо - технологічні характеристики харчових продуктів, їхньої обробки використовується однакові способи впливу. Очевидно, існування загальних способів технологічного впливу на більшість проектів свідчить про наявність у останніх загальних спільних властивостей.
Дуже часто ці загальні приховано за індивідуальними, тобто певною мірою замасковано.

Інженерові - технологу необхідно відрізняти фізико-хімічні властивості
білків від їх функціональних властивостей, а також від технологічних властивостей продуктів.

Білки як складні полімерні сполуки характеризуються певними фізико -

хімічними показниками - молекулярною масою, наявністю полярних груп, значенням ізоелектричної точки, певними оптичними властивостями,
показником заломлення, спектроскопічними властивостями. Усі вони
належать до фізико-хімічних властивостей і проявляються у зв'язку з тим,
що білок є хімічною речовиною з наявністю в його складі характерних
хімічних груп, а також із певними фізичними характеристиками. Так. за
нестачі у складі полімеру дикарбономоноамінових амінокислот хімічна
речовина білок може поводитися як кислота. І навпаки, у білка, що має
значку кількість диаміномонокарбоновкх амінокислот більше проявлятимуться його властивості дуга. Тож наявність (-СООН)- або
(NН2)- груп значною мірою впливатиме на значення ізоелектричної точки,
або здатнісгь таких хімічних сполук утворювати солі. При наявності
нестачі сульфгідрильних (-SН)- груп проявляється здатність білка до
окислення з утворенням, наприклад, дисульфідних зв'язків. При цьому
можливе комплексоутворення, і декілька білків у протомерній формі
можуть утворити олігомер. Завдяки розумінню того, що білок є сполукою з
певними загальними (для всіх білків) та індивідуальними (для окремих білків)
властивостями, і з'являється можливість їх визначати в харчових сумішах
(наприклад, за рахунок біуретової реакції), а також проводити
індивідуальні реакції, які в технологічному плані оцінюються як модифікація.

Треба розуміти, що фізико - хімічні властивості нативного білка - це його об'єктивна характеристика, а функціональні властивості залежать від багатьох умов, тобто можуть корегуватися. Їх можна і необхідно реалізувати в технологічному процесі.[6]

Інженер - технолог повинен знати умови, за яких білок найбільше виявляє свої функціональні властивості, та реалізовувати це в технологічному процесі.

Функціональні властивості притаманні складовим компонентам
харчових продуктів. Загальні властивості харчових продуктів, продиктовані властивостями їх складових частин, що реалізуються в технологічному процесі, звуться технологічними. Оскільки більшість продуктів містять у своєму складі поживні речовини - білки, жири, вуглеводи, мінеральні речовини, вітаміни, воду, то технологічні властивості цих продуктів проявляються як
функціональні властивості цих складових частин. Кожна з цих речовин разом з багатьма іншими вносить певний вклад у сумарні технологічні властивості харчових систем. Останні, таким чином, формуються в результаті взаємодії всіх компонентів продуктів.

Треба зважати на те, що поняття функціональні та технологічні властивості можуть збігатися. Це можливе тоді, коли білок знаходиться в чистому (ізольованому) стані, і він, водночас, у товарознавчому розумінні виступає як харчовий продукт. Тож. наприклад, білок яєць сільськогосподарської птиць (речовина яйця, його складова частина) у хімічному плані практично представлений чистими білками (хімічними речовинами). Тому для них поняття функціональні властивості (стосовно білка як хімічної речовини) збігається з поняттям технологічні властивості білка яєць (як складової частини яйця).

Але більшість харчових продуктів містять у своєму складі білки, які є їх структурним компонентом. Тому їх функціональні можливості фахівцями оцінюються як технологічні властивості продукту.

У той же час є деяка можливість виділити білок зі складу продукту в чистому (ізольованому) вигляді. При цьому він буде характеризуватися певними функціональними властивостями.

Від функціональних властивостей білка залежить можливість його використання в технології продуктів харчування.

Необхідно також розуміти, що в технологічному плані багато продуктів використовується з урахуванням того, що їх технологічні властивості зумовлюються присутністю білка як носія функціональних властивостей, який, водночас, визначив і технологічні властивості продукту.

Є багато функціональних властивостей, бажаних у білковмісних харчових продуктах. Значення кожної з цих властивостей визначається видом продукту та сферою його використанння. У загальному вигляді функціональні властивості (ФВ) залежать від комплексу фізико-хімічних характеристик індивідуального білка, який зумовлює поведінку останнього у водних середовищах (набрякання, розчинність драглеутворення створення середовища з визначеними структурно-механічними характеристиками, тощо), у гетерогенних середовищах типу вода - олія та олія - вода (емульгувальна та стабілізувапьна здатність) або вода - газ (піноутворювальна та піно стабілізувальна здатність), у багатокомпонентних середовищах типу січеної м'ясної, рибної та овочевої мас, тіста (водозв'язування та водоутримання, утворення визначеної структури, термостабільність або навпаки, термостабільність під впливом часу).

ФВ білка виявляються залежно від його природи та характеру взаємодії з іншими компонентами даної харчової системи.

ФВ білка залежать від його структури та стану і можуть бути певною мірою скореговані параметрами технологічного процесу (значенням рН, темтературою, ступенем гідратації, наявністю іонної сили і т. ін.), фізичною дію (тиск, перемішування, емульгування, ціноутворення), хімічним впливом та модифікацією. [7]

Технологам, вибираючи спосіб регулювання ФВ білка в продуктах, слід враховувати всі особливості його будови та характер змін, які викликає той або інший тип, характер впливу.

ФВ білка зумовлюються багатьма факторами:

♦ головним чином, його поверхневими характеристиками на рівні четвертинної структури (розмір та форма білкової молекули, її сумарний заряд та його знак, поверхнева гідрофобність або гідрофільність). Враховуючи, що цей ефект виявляється на рівні четвертинної, тобто надмолекулярної структури, водночас треба враховувати поняття стабільності білка, яке залежить від стану зв'язків між субодиницями та можливості його дисоціації;

♦ співвідношенням міжмолекулярних та внутрішньомолекулярних зв'язків різних типів (водневих, іонних, гідрофобних, електростатичних, вандерваалаьсових), які характеризують гнучкість молекули, тобто її здатність до конформаційних змін без руйнування нативної структури;

♦ амінокислотною послідовністю, яка диктує закон розподілення заряду білковій молекулі та спосіб упаковки пептидних ланцюгів,
тобто геометричне розміщення гідрофобних моментів молекули; вторинною та третинною структурами білка, які визначають просторову доступність та ступінь реакційної здатності функціональних груп білка.

Сукупність перелічених факторів, у основному, і визначає індивідуальні властивості білка.

У зв'язку з тим, що ФВ пов'язано з хімічними, фізичними та іншими властивостями білка, вони можуть бути значною мірою скореговані інженєром –технологом.

Визначити функціональні властивості білків не становить принципових труднощів, якщо для цього є слушні стандартні методики. Набагато складніше простежити залежність між молекулярними характеристиками харчового білка - просторовою структурою, хімічними та фізико - хімічними показниками та функціональними властивостями. Для цього потрібна спільна робота фахівців у галузях хімії білка. Колоїдної хімії, інженерів - технологів харчових виробництв.

Методами різного впливу на білок, що загально звуться
модифікацією, можна домогтися зміни цілого комплексу фізико-хімічних властивостей. Ці питання повинні бути детально розглянуті, оскільки відкривають шлях до цілеспрямованого регулювання функціональних
властивостей білкових систем у технології приготування їжі.[8]

Слід підкреслити, що в технології продукції громадського харчування модифікація ФВ білків не поширена, але з позиції сучасних знань використання модифікації дозволить суттєво впливати не тільки на технологічний процес, але й на рецептуру виробів та їх кінцеву якість.

Виділяють три основних напрямки в регулюванні ФВ харчових білків: ферментативна обробка, хімічна модифікація, фізико-хімічні методи впливу. Ці процеси не е контрастними і можуть бути успішно використані комплексно.

^ 3. ФІЗИКО - ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ

3.1 Гідратація білкових речовин

Взаємодія води із сухими залишками харчових продуктів має принципове значення з погляду як організації технологічного процесу, так і забезпечення якості готової кулінарної продукції. Дійсно, кількість води в технологічному процесі та її стан є ключовими факторами забезпечення якості.

Білкові речовини в чистому вигляді та в складі білковмісних продуктів у технологічному процесі здатні перетворюватися в бажаному напрямку тільки за наявності певної стадії гідратації. Зважаючи на те, що стан білка на кожному етапі, його ступінь нативності визначається відношенням до води, можна констатувати, що рекомендації з гідратації білкових систем мають загальний характер і повинні бути проаналізовані інженером-технологом у кожному випадку окремо. Дійсно, білок, який було піддано будь-якій дії, що призводить до часткової або повної денатурації, змінює своє відношення до води і
характеризується більше вираженими гідрофобними властивостями.

Тому, якщо є необхідність у технологічному процесі оперувати поняттями «гідратація» або «гідромодуль», потрібно розуміти, що це не просте співвідношення води і сухого залишку в продукті, а їх функціональна взаємодія. Гідратацію необхідно розглядати паралельно з денатурацією білкових речовин, їх модифікацією та станом води у продукті.[9]

Гідратацією зветься процес зв’язування води сухими речовинами або структурою продукту. Процес гідратації належить до складних колоїдних процесів. Відносно до сухих речовин, у тому числі білкових, коректно оперувати поняттям ступінь гідратації. Під ступенем гідратації слід розуміти здатність сухої речовини продукту переводити воду зі структурно вільного
стану у стан структурно зв'язаний, а також те, наскільки ця здатність реалізована.

Розчинність білків або білковмісних речовин також є різновидом гідратації, але розчини як харчова система з певними характеристиками, не охоплюють спектр білкових речовин, їх агрегатний та. колоїдний стан, які здатні до гідратації.

Залежно від співвідношення біополімеру води, а також від функціонального стану біополімеру, вода, яка бере участь у гідратації, відносно до біополімеру може бути охарактеризована як вільна або зв'язана, або одночасно зв'язана, у певній частині, та вільна, у залишковій частині.

Слід підкреслити, що стан вільної та зв'язаної води не має різкої межі та залежить від методу його визначення. Однак зв'язана вода взаємодіє з біполімерами, реагуючи на їхні властивості.

Структурно вільна вода здатна утворювати льодоподібну тетрамерну структуру, де кожна молекула оточена чотирма іншими. Утворення упорядкованої структури пояснюється можливостями утворювати водневі зв'язки (лінії виділені пунктиром):



За класифікацією академіка Ребіндера, для зв язаної вологи розрізняють наступні форми зв'язку:

1. Хімічний - коли вода частиною молекули речовини і може бути видалена тільки в результаті нагрівання до температур більших за 100 °С або за хімічної взаємодії. Це досить міцний зв'язок. Прикладом такого зв'язку може бути вода кристалогідратів. Вода відносно до білків бере часть у реакції гідролізу та окислення;

2. Фізико-хімічиий - коли вода утримується іонізованими групами, або молекулярним силовим полем, або за рахунок осмотичних сил (вода набряканя).

^ 3.2 Дегідратація білків

Дегідратація білків - це протилежний гідратації процес, тобто процес видалення вологи. Дегідратація також є дуже важливим фактором технології який забезпечує як органолептичні показники білковмісних виробів, так і функціональну активність білкових речовин.

Розрізняють оборотну та необоротну дегідратацію.

Як правило, необоротна дегідратація супроводжується денатурацією у білків.

Дегідратація білковмісних продуктів може бути наслідком цілеспрямованої дії згідно з технологічним процесом, а також результатом впливу різних небажаних факторів, що їх наслідком є втрата функціональних властивостей білків наприклад розчинності або вологоутримуючої здатності.

Щоб зрозуміти значення дегідратації в технологічних процесах, треба визначити сили, які призводять до неї.[9]

Оскільки причинами денатурації є дія теплової енергії, хімічних речовин інтенсивний механічний вплив, плин часу, випромінювання або їх комплексна дія. У реальних технологічних процесах, ймовірно, неможливо точно встановити причино - послідовну взаємодію таких факторів, як денатурація, дегідратація та зміна агрегатного стану білків оскільки ці процеси йдуть одночасно і характеризують технологічний процес із різних боків.

Одним із факторів дегідратації є денатурація білків, у результаті яого змінюються як їхній агрегатний стан, так і відношення до води. Тому однією з основних ознак дегідратації є переходи колоїдного стану білкових речовин золь - гель, гель (1-го роду) - гель (2-го роду), розчин – флокулят. Відносно до
продуктів громадського харчування ці переходи сприймаються як зміна консистенції харчової продукті.

Типовим прикладом дегідратації білкових речовин с отримання сиру з молока.

Питне молоко характеризується як багатокомпонентна полідисперсна колоїдна система, в якій дисперсним середовищем є розчин сироваткових альбумінів. а також лактози. Білковою дисперсною фазою молока с колоїдні часточки казеїнів, а також іонів кальцію, магнію, фосфат. Ця колоїдна система термодинамічно стійка, стабільна, ліофільна і максимально гідратована. Стабільність дисперсної фази в’язана з поверхневою активністю казеїну. При зміненні концентрації іонів водню, при закисанні або кальцію ліофільна колоїдна дисперсія казеїну втрачає стійкість, результатом чого є утворення дисперсної структури. Спостерігається інтенсивніший синеретичний процес система розшаровується з утворенням сирного; фізичний - коли вода в невизначенних кількостях утримується за рахунок капілярних сил. У капілярно - пористих білкових продуктах, таких як сир, сухе молоко, казеїн молока, волога заповнює мікро - та макрокапіляри, а також утримується поверхнею. Вода, яка утримується на поверхні білка, зветься водою змочування.

Гідратація білкових речовин може проходити за безпосереднього контакту білка або білковмісного продукту з водою, за рахунок адсорбції атмосферної або технологічної пароподібної вологи, або за рахунок різного
роду масопереносів, які виникають у технологічному процесі.

Процес адсорбції та десорбції вологи завжди завершується станом динамічної рівноваги. Кожному значенню парціального тиску водяної пари та температури як параметрів технологічного процесу відповідає певна кількість сорбованої та десорбованої вологи.

Вологість білковмісних продуктів при даних параметрах середовища тримала назву рівноважної. Максимальна рівноважна вологість речовин при відносній вологості 100 % є межею, до якої продукт може сорбувати пароподібну вологу. Таку вологість продукту називають гігроскопічною.

У мікрокапілярах вода досить міцно зв'язана. Це також гігроскопічна золота, бо поглинання цієї вологи сухим матеріалом відбувається за рахунок сорбції з навколишнього середовища. Тому, зберігаючи сухі продукти, або прибирають сухе складське приміщення, або герметично укупорюють продукт.

Експериментально доведено, що при відносній вологості від 10% поглинання вологи сухим білковим продуктом іде за рахунок мономолекулярної адсорбції: при = 10...90 % - шляхом полімолекулярної адсорбції: при - 90... 100 % - шляхом поглинання вологи мікрокапілярами четвертинної структури ковалентними зв'язками. Ковалентні зв'язки не руйнуються під час гідратації та утримують свою структуру, що і робить набрякання олігомерів обмеженим.

^ 3. 3 Набрякання

білків у процесі гідратації має вибірковий характер стосовно розчинника (згадаймо класифікацію білків відносно до розчинників за Осборном). У зв'язку з тим, що білки містять у своєму складі полярні групи, набрякають вони у полярних розчинниках - воді, спиртах. Їх водних розчинах різної концентрації, розчинах карбонових кислот, лугів, розчинах електролітів. Інженер - технолог повинен знати, яким є вибіркове відношення харчових продуктів до різних розчинників, що дозволить йому керувати процесом гідратації харчових систем.

На ступінь та кінетику набрякання білкових речовин у відповідному до властивостей білка розчиннику впливають різні технологічні фактори: температура, тиск, величина рН середовища, присутність у розчині сторонніх речовин, особливо електролітів, та їх концентрація, ступінь подрібнення білкових речовин та гака величина, як « вік » полімеру.

Згідно з принципами Ле - Шательє, швидкість набрякання білкових речовин у воді з підвищенням температури та тиску збільшується, а ступінь найбільшого набрякання зменшується.[8]

Величина рН для всіх білків та білковмісних харчових продуктів є ключовою з позиції їхньої гідратації. Ця залежність також повністю пов'язана з набряканням систем.

Мінімальним набряканням та найбільшою здатністю до агрегації характеризуються білки в ізоелектричній точці. Оскільки заряд білкових речовин при цьому мінімальний, мінімальним є і ступінь гідратації білкових іонів. При зсуві величини рН від ізоелектричної точки заряд на білковій молекул f збільшується, що приводить до міцелоутворення білків за присутності води.

Здатність до гідратації та міцелоутворення для кожного білка та кожного значення рН індивідуальні. Тобто за даної величини рН для різних білків характерна своя величина заряду, що зумовлює індивідуальну здатність зв'язувати воду. За більшості випадків для харчових білковмісних систем характерні ситуацій. Якщо система концентрована за білком, то вся волога, яка знаходиться в системі у період міцелоутворення, може перейти у стан зв'язаної вологи; структурно вільної вологи у такій системі, як правило, мало така система здатна до додаткової гідратації. Якщо харчова система бідна на
білок, а мас надлишок води, то білки повністю гідратовані й частина вологи знаходиться у вільному стані. Співвідношення структурно вільної та структурно зв'язаної вологи в такій системі можливо змінити в широких межах.

Необхідно підкреслити, що на гідратацію та швидкість набрякання дуже впливає ступінь подрібнення. Зі збільшенням ступеня подрібнення до певних величин швидкість набрякання та гідратації білкових систем збільшується, оскільки збільшується поверхня контакту високомолекулярних речовин (BMP) та води.

Суттєву роль у гідратації білкових молекул відіграє іонна та молекулярна адсорбція, що пов'язане з присутністю в білках полярних груп. При цьoму вільні полярні групи забезпечують іонну адсорбцію, а зв'язані - молекулярну. Адсорбційно зв'язана волога, яка відіграє певну роль у гідратації
білка, утримується молекулярними силами біля поверхні колоїдних частинок - білків, фосфатидів, полісахаридів. Вільні полярні групи білка - карбоксильні, гідроксильна - утворюють на білковій молекулі полярні центри, дисоціюють у розчинах, набувають заряду, навколо якого і орієнтуються диполі
води. Вода орієнтується пошарово навколо центрів білкової молекули, утворюючи гідратну оболонку. Такий вид гідратації білкової молекули зветься іонною адсорбцією. У багатьох випадках від іонної адсорбції залежить стабільність колоїду білка. Перший шар навколо полярних центрів – це орієнтовані нерухомі молекули, які міцно зв'язані з білком. Енергія зв'язку інших шарів води значно зменшується з віддаленням від центру міцели. Вологу першого шару називають зв'язаною, гідратаційною, вологою молекулярної
адсорбції; решти шарів - вологою полі молекулярної адсорбції, яка за деяких певних умов не відрізняється від вільної. Зв'язана волога за своїми властивостями відрізняється від щільної - вона не замерзає, не є розчинником, не випарюється під час висушування. Її діелектрична постійна наближається до діелектричної постійної льоду.[7]

У зв'язаних групах - пептидних групах головних поліпептидних ланцюгів, гідроксильних, сульфгідрильних - заряд виникає за рахунок зміщення спільної пари електронів до одного з атомів, що є причиною виникнення різниці потенціалів і, як наслідок, орієнтації диполів води. Така адсорбція зветься молекулярною.

Величина молекулярної адсорбції постійна для кожного білка.

Адсорбційна вода утримується біля білка полярних груп не лише за рахунок електростатичного притягання, а також за рахунок утворення водневих зв'язків. Різні полярні групи утримують біля себе різну кількість диполів води; пептидна - 2, гідроксил та аміногрупи - по 3, карбоксильні - 4. За рахунок цього величина мономолекулярної адсорбції досягає 4....10 % на сухий залишок білка.

Більша частина поверхневої енергії гідрофільних груп витрачається на утворення першого шару, але незначну енергію зв'язку, яка примушує орієнтуватися воду навколо білкової молекули, можна зареєструвати і на значних відстанях, які досягають до 10 - ти упорядкованих шарів. Це ще раз
підкреслює, що немає різкого переходу від зв'язаної води до вільної, а лише є поступовий перехід від гідратного шару до дифузійного.

Борошно, котре складається переважно із сухих протеїнових гелів, а також крохмальних зерен, взаємодіючи з водою, виявляє колоїдні властивості, які лежать у основі утворення тіста.

Провідна роль в утворенні тіста належить нерозчинним у воді клейковинним білкам борошна, які в процесі різного ступеня гідратації утворюють клейковину з певними властивостями.

При змішуванні з водою або водним розчином речовин білки протягом 3...5 хвилин гідратуються, утворюючи тонкі нитки та плівки.[10]

Гідратація складається з двох стадій. Перша стадія гідратації є екзотермічним процесом та полягає в міцелоугворенні. При цьому навколо іонізованих полярних груп утворюються сольватні оболонки.

Вода утримується за рахунок водневих зв'язків. У ході подальшої гідратації тепловий ефект набрякання прогресивно зменшується. Це зумовлено тим, що молекули води, які вкривають гідратною оболонкою електронегативні групи колоїдів, після насичення водневих зв'язків починають утримуватися силами електростатичного тяжіння. Сили електростатичного тяжіння обернено пропорційні квадрату відстані, за рахунок чого вода в периферійних шарах водяних оболонок утримується вже такими малими силами, що може бути видалена дією невеликих зовнішніх тисків. Під час набрякання молекули води розміщуються між молекулами білкового колоїду, розсувають їх, що зменшує силу взаємодії між ними та опір проникненню нових молекул води. Тобто в технології це виявляється наступним чином: більше гідратовані системи гідратуються швидше, а ніж менше гідратовані.

Водночас, при нарощуванні гідратної товщини проходить швидке
зменшення сил притяжшня води, і процес набрякання сам собою гальмується.

Таким чином, не вся маса води, яка зв'язується з колоїдом, утримується однаково міцно. Це дає підставу вважати частину води, яка утримується силами меншими, за прийняту величину, вільною водою, а більшими силами - в'язаною. Часто вважають, що вода, яка замерзає при температурі до -15 0 С вільна, як решта, що замерзає при нижчих температурах - зв'язана.

У сухих колоїдах білків при досягненні вологості 14 ..15 % з'являється удільна волога.

Вологість, яка відповідає до появи в гідрофільних структурах вільної вологи, зветься критичною.

З причини гетерогенного складу білків клейковини утворюються міцели набрякли високомолекуярних фракцій білків та колоїдні розчини низько молекулярних фракцій білків клейковини.

За рахунок обмеженої рухомості води в тісті виникають ділянки з різною концентрацією сухих речовин, що приводить до виникнення осмотичного руху води. Кінетично цей процес повільний і характеризується значним води вглиб міцел. Тому за достатнього гідромодуля процес гідратації йде близько 30 хвилин. При цьому білки зв’язують до 200 % води.

Розглядаючи гідратацію білків мускульної тканини в цілому, більш справедливо говорити про гідратаційний ефект гідрофільних груп білка і, відповідно до цього, про стереоефект гідратаційних груп.

Зниження розчинності міофібрилярних білків, а також зменшення
частки зв'язаної вологи в період посмертного задубіння пояснюється усіма викладеними фактами, а також зниженням стереоефекту гідратації гідрофільних груп.

У період виходу з посмертного задубіння розчинність білків зростає, але ніколи не досягає значень для нативного білка.

Для білків риби така залежність несправедлива. Завдяки протеолізу збільшується частка білків з меншою молекулярною масою, які більше розчинні у воді за рахунок гідролізу олігомерних білків з більш високою молекулярною масою. Це змінює значення величин стереоефекту в позитивному напрямку. Протеоліз для білків м'яса також відіграє певної ролі
у покращенні їх розчинності, але. порівняно з рибою, ефект виражений

Так, розчинність міозину на різних стадіях може бути наступною: 20 % на стадії посмертного задубіння та 35 % на стадії виходу із посмертного задубіння. Звідси і походять різні технологічні властивості м'яса на кожному
етапі його збереження.

Стереоефект гідратації білків, залежить від присутності іонів металів.
Так, у м'яса присутні іони кальцію, магнію, цинку. У результаті складного механізму перерозподілу іони цих металів зв'язуються білками, за рахунок чого білки набувають більш позитивного заряду. Результатом пониження дії сил внутрішнього притягання між молекулами білків є посилення
гідратаційної здатності органах.

З підвищенням значень рН білків заряд стає більше негативним зарахунок віддалення від ізоелектричної точки білка і, таким чином, здатним до більш повного зв'язування Са +, яке приводить до зменшення сил притягання між протилежно зарядженими групами білкової молекули та, відповідно, до
збільшення стереоефекту гідратації..

^ 3.4 Денатурація білків

Денатурація білків у технологіях продукції громадського харчування повинна сприйматися з кількох позицій.

По-перше, це фактор: який забезпечує реалізацію поняття кулінарна готовність.

По-друге - фактор, який дозволяє або цілком припинити ферментативну діяльність, або зменшити її швидкість

По трете - фактор, який забезпечує додержання такого важливого показника, як мікробіологічна нешкідливість. По-четверте - фактор втрати білками своїх функціональних властивостей і своєї складової специфічності далі, у вузькому розумінні технології, з денатурацією білкових речовин пов 'язані формування консистенції, виникнення форми, зміна кольору та ін.

Тобто до денатурації білків інженер - технолог повинен ставитися з позиції втрати продуктом або білковмісним матеріалом своїх функціональних і нативних властивостей унаслідок впливу різних факторів, а також з позиції забезпечення високого гатунку якості через реалізацію денатураційного процесу.[2,10]

Здатність білків до денатурації є важливою і притаманною виключно білкам властивістю. Під денатурацією слід розуміти зміни унікальної структури білка під впливом різних факторів, супроводжувані зміною його фізико - хімічних та біологічних властивостей. Багато технологічних факторів – висока або низька температура, різні випромінювання, значні зміни рН, іонної сили, зміна колоїдної рівноваги, інтенсивна механічна дія та інші поверхневі ефекти, ферментація, протеоліз, хімічні речовини та модифікація, вплив часу - викликають денатурацію білків. При цьому порушуються найбільш чутливі до
впливу четвертинна, третинна та вторинна структури білків. Первинна, як правило, залишається. Але під впливом хімічних факторів - хімічної модифікації. наприклад ангідридами кислот, окислювання, відновлення, пластеїнової реакції, ферментативної модифікації - можливе порушення і на рівні первинної структура. Типовим наслідком денатурації простих білків є їхнє комплексоутворення з іншими білками та органічними сполуками, а для олігомерів - розпад на субодиниці.

Поліпептидні ланцюги під час денатурації набувають іншої
конфігурації, яка відрізняється від єдино можливої, притаманне молекулі білка: ланцюги, як правило, розгортаються таким чином, на їх поверхні скупчується значна кількість гідрофобних груп, через що погіршується порідненість із водою. Поява на поверхні раніше прихованих конформацією
білка радикалів або функціональних груп змінює фізико-хімічю властивості білків. Змінюються також біологічні властивості, тобто білок не може виконуати свої біологічні функції - ферменти інактивуються, гемоглобін нездатний приєднуватися та переносити кисень, міофібрилярні білки втрачають можливість скорочуватися і т. ін.

^ 3.5 Деструкція білків

Одним з етапів зміни білків у процесі технологічної обробки є дестукція білків, тобто руйнування їхньої структури. Глибина деструкційних процесів залежить від багатьох технологічних факторів, до яких, у першу чергу, слід віднести температуру, тиск, наявність ферментів, присутність деяких
компонентів у активній форми та ін.

Типовим прикладом деструкції білкових речовин залежно від температури є дезагрегація колагену; а також руйнування білкового компоненту в рекції меланоїдиноутворення.

Як відомо, при використанні високих температур, особливо в процесі варіння, випікання, білкові речовини здатні реагувати з цукристими речовинами з утворенням цукроамінннх комплексів, після розпаду яких амінний, а точніше, амінокислотний залишок у процесі окислювального депонування та декарбоксилювання розпадається на альдегід з кількістю атомів вуглецю на один менше, ніж у початковій амінокислоті, вуглекислий газ, а також аміак. Тобто амінокислота як складова частина білка руйнується, до призводить до зміни харчової та біологічної цінності білка.

Колаген у присутності вологи за тривалої термообробки дегідратує до більш простих сполук - глютину, а також низькомолекулярних желатоз. За рахунок цього досягається певного ступеня консистенції м'ясних, рибних виробів. що дозволяє іх віднести до кулінарно готових. Відомо, що ступінь дезагрегації колагену в процесі варення досягає 50 %.

Кінцевий склад сполук у процесі деструкції білків різний і залежить як від виду білка, так і від режиму обробки. Поруч з амінокислотами, пептидами утворюються такі летючі продукти, як аміак, сірководень, фосфористий водень, вуглекислота, вода, альдегіди, кетони та ін.

Цим речовинам притаманне утворення певної суміші ароматичних речовин, які беруть участь у формуванні смаку та запаху готової до вживання кулінарної продукції. [10]
^ 4. ФУНКЦІОНАЛЬНО - ТЕХНОЛОГІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ

Поняття функціонально-технологічні властивості білкових добавок включає їх фізико - хімічні властивості, які визначають їх поведінку під час виробництва готових харчових продуктів, їх вплив на структуру, технологічні та споживчі властивості готових продуктів.

До найбільш важливих функціонально - технологічних властивостей білків відносять розчинність, емульгуючу, піноутворюючу, гелеутворюючу та вологозв'язуючу здатність, здатність забезпечувати пластичність, твердість продуктів, адгезію тощо.

^ Розчинність у воді та водних розчинах. Розчинність білків залежить від багатьох факторів, в першу чергу від технологічних параметрів одержання білків. Цей показник використовують одним із перших показників якості харчових білків. Кількісно розчинність білків оцінюють за коефіцієнтом розчинного азоту (КРА) та коефіцієнтом дисперсності білку (КДБ).

Здатність стабілізувати дисперсні системи (емульсії, суспензії). Білки широко використовують для одержання стабільних харчових емульсій і пін (морозиво, креми, кондитерські вироби). В таких дисперсних системах білки відіграють подвійну функцію - емульгаторів (за рахунок поверхневої активності) та стабілізаторів (збільшують в'язкість дисперсійного середовища). Піноутворюючу здатність білків характеризують об'ємом або висотою стовбчика одержаної піни, що стабілізується одиницею маси білку.

 Технологія виробництва білкових продуктів із олійного насіння.

Емульгуючу властивість характеризують відношенням максимальної кількості емульгованого жиру до кількості білків у розчині. Для характеристики цієї властивості використовують такий параметр як точка коацервації системи, яку визначають за максимальною кількістю жиру, що вводиться в колоїдний розчин білків до досягнення розшарування емульсії.

Перевага білків у порівнянні із низько - молекулярними поверхнево -активними речовинами полягає в тому, що білкові моле-кули формують на поверхні дисперсних частинок адсорбційні шари, які перешкоджають коалесценції дисперсної фази.

^ Гелеутворююча здатність білків характеризується значенням критичної концентрації, тобто мінімальною концентрацією білків в системі, при якій відбувається утворення гелю.

Адгезійні та реологічні властивості. Адгезійні властивості білків характеризують їх здатність до склеювання поверхневих шарів двох тіл. Реологічні властивості білків можна визначити за в'язкістю білкових суспензій, пластичністю та твердістю продуктів із білковими добавками.

Білки, що мають високі функціональні властивості, добре розчинні у воді, здатні утворювати висококонцентровані розчини, суспензії та гелі, ефективно стабілізують емульсії та піни.

Білки з низькими функціональними властивостями - погано розчинні, не набрякають у воді, не здатні утворювати в'язкі та концентровані суспензії, стабілізувати піни та емульсії. Такі білки використовують для одержання харчових гідролізатів та як добавки до кормів.

Вивчення функціональних властивостей білків є ключовим науковим напрямом проблеми одержання нових форм харчових продуктів, який дає змогу розробляти рецептури багатокомпонентних харчових систем.

Регулювання функціональних властивостей білків відбувається перш за все вибором методів і режимів їх одержання (тостування шроту, екстрагування білків, осаджування та висушування білків). Від цих умов залежить ступінь денатурації, деструкції, фракційний склад, природа і кількість домішок, природа продуктів гідролізу білків тощо.

Крім того, функціональні властивості білкових продуктів можна регулювати хімічними, ферментативними методами та методом тек-стурування.[11]
Реклама:





Скачать файл (39.9 kb.)

Поиск по сайту:  

© gendocs.ru
При копировании укажите ссылку.
обратиться к администрации
Рейтинг@Mail.ru